Hemoglobina

—Hemoglobina es una Hemeproteína

—90% peso seco del eritrocito

—La hemoglobina es una molécula de tipo esférica y 6,4 nm de diametro.

— Estructura tetrámero de dos pares de cadenas – globinas- ; cada una contiene un grupo prostético denominado Heme.

Propiedades de un Pigmento Respiratorio

—Capacidad de transportar gran 

cantidad de oxígeno

—

—Gran solubilidad

—

—Capacidad de “captar” y “ceder “ 

oxígeno a presiones determinadas

—

—Capacidad de amortiguar una solución

 de bicarbonato

ESTRUCTURA DEL HEM.

UNION DEL HEM A LA GLOBINA Y AL OXÍGENO

BOLSILLO DEL HEM

—La jaula hidrofóbica donde se encuentra el hem es la fuerza estabilizadora principal para la unión del hem a la proteína

—

—El medio no polar dificulta la oxidación de Fe ++  e Fe +++

ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA

HEMOGLOBINAS NORMALES

EMBRIONARIAS	FETALES	ADULTAS
Gower 1      z 2 e 2	Fetal   a2   g 2 136 G	Hb A  a 2  b 2
Gower 2     a 2 e 2	Fetal   a2   g 2 136 A	Hb A 2  a 2  d 2
Portland     z 2 b 2

ONTOGENIA DE LAS CADENAS DE GLOBINA

ESTRUCTURA PRIMARIA DE LA HEMOGLOBINA

Cadena a

—Posee 141 aminoácidos

—Extremo amino terminal:  a1 valina y a2 leucina

—Extremo carboxilo terminal: a 140 tirosina  y a 141 histidina 

Cadena b

§Posee 146 aminoácidos

§Extremo amino terminal:  b1 valina y b2 histidina

§Extremo carboxilo terminal: a 145 tirosina  y a 146 histidina 

Cadena d

§Difiere de  la b en 10 aminoácidos

§Los 8 primeros residuos y los residuos C terminal (127 – 146) son iguales en b y d

Cadena g

§Difiere de  la b en 39 aminoácidos

§Extremo amino terminal:  g 1 glicina

§Extremo carboxilo terminal: g 145 tirosina  y g 146 histidina